João Alexandre Ribeiro Gonçalves Barbosa

CitaçõesBARBOSA, J. A. R. G.;Barbosa, J. A. R. G.;Barbosa, João A.R.G.;Barbosa, Joao ARG;Barbosa, João Alexandre Ribeiro Gonçalves;Barbosa, João A. R. G.;Barbosa, J. A.;Barbosa, R. G.;Barbosa, João Alexandre Gonçalves;BARBOSA, JOAO
Curso/ProgramaCiências Genômicas e Biotecnologia - Stricto Sensu
TitulaçãoPós-Doutorado
ÁreaCiências Biológicas :: Biofísica

Formação

  • Pós-Doutorado - Periodo: 1999 a 2000 - Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais
  • Pós-Doutorado - Periodo: 2000 a 2001 - National Research Council - Biotechnology Research Institute
  • Doutorado - Periodo: 1995 a 1999 - Química (Físico-Química)
    Universidade de São Paulo
  • Mestrado - Periodo: 1992 a 1995 - Química (Físico-Química)
    Universidade de São Paulo
  • Graduação - Periodo: 1988 a 1992 - Ciências Biológicas
    Universidade de Brasília
  • Graduação - Periodo: 1988 a 1991 - Processamento de Dados
    Faculdade Alvorada de Processamento de Dados

Atuação Profissional

  • Biomolecular Research Institute- / Periodo: 1996 a 1997
  • Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais- / Periodo: 2002 a 2010
  • Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais- / Periodo: 1999 a 2000
  • Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico- / Periodo: 2006 a atual
  • Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo- / Periodo: 2002 a atual
  • National Research Council - Biotechnology Research Institute- / Periodo: 2000 a 2001
  • Universidade Católica de Brasília-UCB / Periodo: 2012 a atual
  • Universidade Católica de Brasília-UCB / Periodo: 2010 a 2012
  • Universidade de Brasília-UNB / Periodo: 2012 a atual
  • Universidade de Brasília-UNB / Periodo: 2002 a 2002
  • Universidade de Brasília-UNB / Periodo: 2000 a 2000
  • Universidade Estadual de Campinas- / Periodo: 2003 a 2010

Linha de Pesquisa

  • Biologia estrutural
  • Cristalografia de proteínas
  • Estudo da estrutura de proteínas por meio das técnicas de cristalografia de proteínas e modelgam molecular.
  • Modelagem molecular de proteínas

Projetos de Pesquisa

  • Determinação da estrutura tridimensional de Sticholisina I, uma proteína formadora de poros da anemona Stichodactyla helianthus e de seus mutantes.
    A potente atividade citotóxica das actinoporinas sobre diferentes tipos de células constitui a base para seu uso na nanobiotecnologia. Particularmente, as citolisinas (Sticholisina I e II) apresentam potencialidades para ser aplicadas no desenho de sistemas para a liberação controlada de drogas e antígenos no citosol celular. A obtenção de novas proteínas mutantes a partir da Sticholisina com uma reduzida atividade tóxica e provavelmente com uma maior efetividade nesta função passa necessariamente por um estudo da sua estrutura tridimensional inicialmente na sua forma solúvel. A determinação da estrutura tridimensional da proteína formadora de poros da anêmona Stichodactyla helianthus (Sticholisina I e seus mutantes) contribuirá para esclarecer as bases estruturais relacionadas com a funcionalidade das actinoporinas, assim como dos mecanismos de ação propostos para as mesmas. Este estudo apoiará o desenho racional de novos mutantes que contribuam com futuras aplicações na nanobiotecnología destas proteínas. Este projeto se baseia na experiência dos grupos de trabalho neste campo, comprovado pelo número importante de resultados no tema.
    Período: 2009 - atual / Situação: EM_ANDAMENTO / Natureza: PESQUISA
  • Análises estruturais dos peptídeos e inibidores de enzimas através de difração de raios X
    Este projeto é parte de uma rede que tem como objetivo obter ao menos uma molécula com características de antimicrobianas, especialmente contra Klebsiella pneumoniae e Staphylococcus aureus. Para tanto, a rede é composta de diversos grupos com especialistas nas diferentes áreas necessárias. Neste projeto se trabalhará com diversas proteínas (inibidores) e peptídeos visando a determinação da sua estrutura tridimensional através da técnica de cristalografia. As moléculas a serem estudadas provirão dos demais grupos da rede, estando este projeto completamente inserido na rede. Serão executados vários experimentos que podem iniciar com alguns passos finais de purificação para se atingir a pureza necessária nas etapas subsequentes, caracterização biofísica voltada para otimização da cristalização das moléculas, após a cristalização serão feitos os experimentos de coleta de dados, processamento e determinação da estrutura usando difração de raios X. Finalmente, a análise de cada estrutura deve propiciar novas explicações sobre o mecanismo de ação e originar idéias de modificações que serão aperfeiçoadas com modelagem molecular. A execução destes experimentos e consequente obtenção dos resultados depende da obtenção de alguns equipamentos de grande porte incluídos e justificados no projeto.
    Período: 2011 - atual / Situação: EM_ANDAMENTO / Natureza: PESQUISA
  • Estudos estruturais e funcionais das proteínas do vírus da Dengue
    O vírus da dengue é responsável pela grande epidemia de febre de dengue (DF) e febre hemorrágica de dengue (DHF) que acontece no Brasil. Em 2001, o sorotipo 3 foi identificado pela primeira vez e tem sido um importante fator para o aumento de casos de DHF. A disseminação deste vírus é um problema sério para a saúde global, levando a necessidade do desenvolvimento de moléculas antivirais específicas contra a dengue. O vírus da dengue é um membro do gênero flavivirus da família flaviviridae e seu genoma consiste de uma fita positiva de RNA com 11 kb. O genoma viral codifica para três proteínas estruturais (C, prM and E), que estão envolvidas com a montagem viral, e sete proteínas não-estruturais (NS1, NS2A/B, NS3, NS4A/B, NS5), que são responsáveis pela replicação do genoma. As proteínas estruturais são bem estudadas, com várias estruturas tridimensionais conhecidas. Por outro lado, a informação estrutural sobre as proteínas não-estruturais é bem limitada. Neste projeto de pesquisa, visamos resolver questões pendentes relacionadas aos estudos estruturais das proteínas NS1, NS3 e NS5 do vírus da dengue, em especial o sorotipo 3, para permitir a exploração do desenho racional de inibidores.
    Período: 2011 - atual / Situação: EM_ANDAMENTO / Natureza: PESQUISA
  • Estudos genômicos e proteômicos de microorganismos do deserto do Atacama
    O deserto do Atacama é o mais seco e o mais antigo deserto do mundo. Alguns estudos sugerem que ele tem mantido suas condições de aridez por 150 milhões de anos, enquanto sua hiperaridez tem prevalecido pelos últimos 15 milhões de anos. A água presente é quase que exclusivamente presente na forma de orvalho e névoa. A zona de hiperaridez do deserto do Atacama impõe o limite no qual a fotossíntese e produção primária podem acontecer. Ele é portanto, um ambiente atrativo para estudos no campo da astrobiologia, pois ele é considerado um dos melhores modelos de Marte no nosso planeta. A vida microbiana, originalmente tida como não existente, é muito escassa no hiperárido Atacama. O microbioma desse ecossistema inclui cianobactérias hipolíticas distribuídas em pequenos trechos na superfície do solo. O objetivo é sequenciar uma destas cianobactérias para encontrar possíveis genes com aplicação biotecnológica.
    Período: 2011 - 2012 / Situação: CONCLUIDO / Natureza: PESQUISA
  • Caracterização funcional e estrutural da proteína Hfq de Herbaspirillum seropedicae e Azospirillum brasilense.
    Herbaspirillum seropedicae e Azospirillum brasilense são bactérias fixadoras de nitrogênio com elevado potencial para utilização como biofertilizante em culturas de interesse comercial como cana de açúcar, arroz e trigo. Estes microrganismos convertem o nitrogênio gasoso em amônia que pode ser disponibilizada para as plantas como fonte de nitrogênio e que incrementaria o crescimento vegetal. O sequenciamento dos genomas destes organismos fornece oportunidade de seleção de genes e seus produtos para estudo e ampliação do conhecimento e do entendimento de seu metabolismo, principalmente no aspecto metabolismo do nitrogênio. Além disso, espera-se avançar na identificação e caracterização funcional e estrutural de genes que participam do processo de interação microrganismo-planta. A proteína Hfq, produto do gene hfq, é um regulador pós-transcricional que interage com dois tipos de RNAs: um mensageiro e outro com função regulatória (small RNA). Em E. coli a inativação de hfq causa uma variedade de fenótipos e altera a expressão de diversas proteínas. No diazotrofo Azorhizobium caulinodans e em Rhodobacter capsulatus, alterações do gene hfq ou seu homólogo modificam a expressão de gene nif. Desta forma, nestes organismos, o processo de fixação de nitrogênio parece ser estreitamente regulado não só por proteínas regulatórias, mas também pela proteína Hfq. Esta regulação pode estar ocorrendo pela estabilização dos RNAs dos genes envolvidos na fixação de nitrogênio ou pela promoção do encontro com pequenos RNAs regulatórios específicos para este processo, sugerindo etapas de regulação a nível pós-transcricional no metabolismo do nitrogênio. O gene hfq está presente no genoma dos diazotrofos H. seropedicae e A. brasilense e estudos preliminares apontam uma possível participação desta proteína na cascata regulatória do metabolismo de nitrogênio. Desta forma, a caracterização funcional e estrutural desta proteína nestas bactéria representa um importante objeto de pesquisa.
    Período: 2007 - 2012 / Situação: CONCLUIDO / Natureza: PESQUISA
  • Centro de Biotecnologia Molecular Estrutural (CBME) - Centro de Pesquisa, Inovação e Difusão (CEPID) - Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
    O Centro de Biotecnologia Molecular Estrutural (CBME) é uma iniciativa conjunta resultante da existente colaboração científica entre grupos de pesquisadores do Instituto de Física de São Carlos (IFSC-USP), do Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS) em Campinas, e da Universidade Federal de São Carlos (UFSCar). O objetivo do CBME é realizar pesquisa e desenvolvimento tecnológico em todas as áreas da biotecnologia que dependam do Planejamento Molecular Baseado em Estruturas, particularmente no planejamento de novos compostos baseados em estruturas (fármacos, vacinas, pesticidas, herbicidas) e na engenharia de proteínas. Para atingir este objetivo o CBME promove uma abordagem multidisciplinar integrada entre as técnicas de Biologia Molecular, Bioquímica, Biologia Estrutural (Cristalografia de Proteínas e de Moléculas Pequenas, Técnicas Espectroscópicas, Modelagem Molecular de Proteínas e Drogas, e Bio-informática), Radiação Síncrotron, Cristalização em Microgravidade, Química Medicinal de síntese orgânica e inorgânica e de produtos naturais, Imunologia Molecular, Biologia Celular e Farmacologia. Os projetos do CBME são selecionados por demanda e buscam máxima integração e parceria com o setor produtivo, particularmente indústrias farmacêuticas nacionais e transnacionais, indústrias de biotecnologia, instituições de pesquisa em saúde humana e setor agropecuário.
    Período: 2002 - 2010 / Situação: EM_ANDAMENTO / Natureza: PESQUISA
  • GIGA - Subprojeto Organização Virtual
    O projeto GIGA prevê a instalação de uma rede de comunicação de dados com velocidade superior a 1 Gbps ao longo do eixo Campinas(SP)-Petrópolis(RJ). Abrangendo os municípios de Campinas, São Paulo, São José dos Campos, Cachoeira Paulista, Rio de Janeiro, Niterói e Petrópolis, a rede interconecta 17 universidades e centros de pesquisa. Para utilização desta rede foram feitas várias propostas, das quais surgiram 33 sub-projetos. Um deles é este, Organização Virtual, que prevê a formação de um grid computacional entre o LNLS (Campinas) e o LNCC (Petrópolis). Espera-se que a construção do grid proporcione um melhor uso da capacidade computacional instalada nas instituições. As aplicações que serão executadas inicialmente pertencem a área de Biologia Estrutural, mais especificamente, simulações de dinâmica molecular de proteínas e ligantes. Outras tipos de pesquisa ou divulgação poderão vir a fazer parte do projeto.
    Período: 2005 - 2007 / Situação: EM_ANDAMENTO / Natureza: PESQUISA
  • SMolBNet - Rede de Biologia Molecular Estrutural do estado de São Paulo
    SMolBNet (sigla, em inglês, de Structural Molecular Biology Network) é uma rede de pesquisa criada com o objetivo geral de desenvolver a biologia molecular estrutural no Estado de São Paulo. Integram a SMolBNet 16 grupos científicos, selecionados a partir de um Edital de Chamada. Esta rede é coordenada pelo Centro de Biologia Molecular Estrutural, do Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS), sediado em Campinas. Cada um dos grupos integrantes da SMolBNet está empenhado em determinar estruturas de proteínas, com uso de técnicas de Cristalografia de Raios-X e de Ressonância Magnética Nuclear. O trabalho em rede, com reuniões periódicas, compartilhamento de resultados, troca contínua de experiências, imprime uma dinâmica que favorece um aprendizado mais eficiente, favorecendo a qualificação de recursos humanos necessários para ampliar a participação brasileira na pesquisa mundial de Biologia Molecular Estrutural. O sequenciamento de vários genomas abriu novas perspectivas para pesquisadores que se dedicam a estudar os aspectos funcionais dos mesmos. Um dos componentes mais importantes desta nova fase é o estudo de estrutura de proteínas expressas por estes genes. A SMolBNet é, portanto, um desdobramento do decisivo apoio da FAPESP - Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo à expansão das atividades de biologia molecular estrutural.
    Período: 2002 - 2007 / Situação: EM_ANDAMENTO / Natureza: PESQUISA
  • Projeto Universal/CNPq - Estabilidade estrutural de inibidores de serinoproteases
    Este projeto visa purificar e caracterizar inibidores de serinoproteases quanto a estabilidade estrutural, bem como a determinação da estrutura tridimensiopnal...
    Período: 2003 - 2005 / Situação: CONCLUIDO / Natureza: PESQUISA
  • Projeto de Educação para a Nanociência e Nanotecnologia: NanoAventura
    A NanoAventura é um projeto de ensino e divulgação da nanociência e da nanotecnologia que irá utilizar as mais modernas técnicas de comunicação e imersão de estudantes e público em geral em um ambiente educacional não-formal. O projeto tem como proponente o "Museu de Ciências da UNICAMP", e representa o seu primeiro grande projeto. Desse modo, servirá como um projeto formador de capacidades (de gerenciamento, formação de equipe e de conteúdo, avaliação, etc...) que responderá à missão e aos delineamentos norteadores do Museu. O projeto visa despertar a curiosidade e informar o público sobre a natureza do mundo da ciência e engenharia de materiais contemporâneas e sua imensa importância para uma economia industrial moderna. Em termos de seus conteúdos específicos, o projeto tem o objetivo de tornar as noções básicas do nanomundo - átomos, moléculas, ligações químicas, conexão de propriedades microscópicas e macroscópicas dos materiais e outras - mais acessíveis para o estudante e para o técnico, que terão de lidar familiarmente com estes conceitos na sua vida profissional nas próximas décadas. Além disso, o projeto procurará disseminar os conceitos básicos da nanotecnologia, com o aumento do nível de informação dos estudantes para os desafios e oportunidades de uma carreira técnica ou científica na área, a divulgação da nanociência e nanotecnologia brasileiras para profissionais e grande público, e o melhor preparo da força de trabalho brasileira para enfrentar os grandes desafios do desenvolvimento econômico neste novo século. O produto a ser desenvolvido consiste de (1) Uma plataforma multimídia dedicada; (2) "software" de conteúdo adaptado aos diversos públicos; e (3) Solução arquitetônica para abrigar o produto (tenda ou similar). O projeto irá requerer o desenvolvimento de conteúdo didático específico para distintas faixas etárias, iniciando-se por um material inicialmente dirigido para crianças entre 8 e 13 anos.
    Período: 2004 - 2005 / Situação: CONCLUIDO / Natureza: EXTENSAO
  • Estabelecimento de um laboratório de cristalografia de macromoléculas biológicas
    Dada a importância da relação entre a estrutura tri-dimensional de uma macromolécula e sua função biológica, a cristalografia de raios-X tornou-se uma técnica difundida e utilizada em todos os laboratórios de médio e grande porte nos países desenvolvidos. O aumento quase exponencial do número de estruturas conhecidas, bem como a grande quantidade de publicações na área, reflete o avanço técnico e o incremento dos investimentos no setor. O projeto aqui apresentado tem como objetivo estabelecer um laboratório de cristalografia de macromoléculas na Universidade de Brasília (UnB). Mais especificamente, este laboratório complementaria os trabalhos realizados nos laboratórios de Biologia Molecular, Bioquímica e Biofísica do Departamento de Biologia Celular/Instituto de Ciências Biológicas, por meio da cristalização e resolução das estruturas de proteínas purificadas nestes laboratórios. O interesse nestas proteínas vem em função dos projetos já em andamento neste Instituto. O apoio destes laboratórios mencionados é fundamental para o sucesso deste projeto, assim como os serviços oferecidos pelo Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS) à comunidade científica brasileira. A possibilidade de coletar dados de cristais de proteínas no LNLS elimina a necessidade da compra de um equipamento de difração e viabiliza financeiramente este projeto. Além das proteínas aqui propostas existe ainda a possibilidade de se estabelecerem outras colaborações dando prosseguimento aos projetos em que o autor esteve envolvido durante seus pos-docs. Todas as atividades que serão desenvolvidas servirão para educar, diversificar e ampliar o leque de estudos possíveis na UnB.
    Período: 2002 - 2002 / Situação: DESATIVADO / Natureza: PESQUISA

Áreas de Atuação

  • Ciências Biológicas :: Biofísica :: ::
  • Ciências Biológicas :: Biofísica :: Biofísica Molecular :: Cristalografia de Proteínas
  • Ciências Biológicas :: Biofísica :: Biofísica Molecular :: Modelagem Molecular Por Homologia
  • Ciências Biológicas :: Bioquímica :: ::
  • Ciências Biológicas :: Bioquímica :: Química de Macromoléculas :: Proteínas

Idiomas

  • Espanhol: Lê: BEM, Fala: BEM, Escreve: BEM, Compreende: BEM
  • Francês: Lê: RAZOAVELMENTE, Fala: POUCO, Escreve: POUCO, Compreende: POUCO
  • Inglês: Lê: BEM, Fala: BEM, Escreve: BEM, Compreende: BEM
  • Português: Lê: BEM, Fala: BEM, Escreve: BEM, Compreende: BEM

Banca Julgadora

Tipo de ProduçãoAnteriorTotal
Banca Julgadora para Concurso Público11
Participação em Banca de Doutorado1717
Participação em Banca de Exame de Qualificação77
Participação em Banca de Graduação22
Participação em Banca de Mestrado1010
Total3737

Eventos

Tipo de ProduçãoAnteriorTotal
Outras Participação em Banca11
Participação em Congresso55
Participação em Encontro55
Participação em Oficina22
Participação em Seminário22
Total1515

Orientação

Tipo de ProduçãoAnteriorTotal
Orientação em Andamento de Doutorado33
Orientação em Andamento de Iniciação Científica22
Orientação em Andamento de Mestrado11
Orientações Concluídas para Doutorado44
Orientações Concluídas para Mestrado44
Orientações Concluídas para Pós-Doutorado22
Outras Orientações Concluídas1818
Total3434

Produção Bibliográfica

Tipo de ProduçãoAnteriorTotal
Artigo Publicado5656
Curso de Curta Duração Ministrado55
Demais Trabalhos2525
Organização de Evento44
Outras Bancas Julgadoras44
Outras Participações em Eventos e Congressos11
Texto em Jornal ou Revista1313
Trabalho em Eventos6060
Total168168

Produção Técnica

Tipo de ProduçãoAnteriorTotal
Software11
Trabalho Técnico33
Total44